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Il lavoro svolto in chiave sperimentale mira all'identificazione dell'origine delle placche neuritiche, costituite quasi esclusivamente dalla forma altamente amiloidogenica del peptide composta da 42 aminoacidi AB (1-42). Questa forma, sebbene sia prodotta dalle cellule in quantità minore della forma con 40 residui, è considerata più fibrillogenica e tossica e la sua citotossicità è valutata come la causa principale del danno neuronale nella malattia di Alzheimer. I monomeri di AB nel tessuto cerebrale subiscono con il tempo delle modifiche conformazionali che li portano ad aggregare sotto forma di strutture note come oligomeri, protofibrille e fibrille che nel tempo si depositano come vere e proprie placche senili. Lo studio a riguardo ci ha permesso di osservare gli stati di aggregazione di Aβ (1-40) e AB (1-42), monomeri, oligomeri o fibrille, delineando se l'azione di AB sia neuroprotettiva o neurotossica. AB assume così una duplice azione secondo una nuova azione biologica, in cui AB monomerico possa avere un ruolo fisiologico e protettivo, mentre nella sua forma aggregata oligomerica contribuisce alla neuro-degenerazione.
